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  Aurora 1400A透性肌纤维测试系统

 

加拿大Aurora 1400A

透性肌肉纤维测试系统

产品简介:

  1400A系统是高性能和高精确度的肌纤维测试系统,让研究者利用简要的方法去测量动物透性肌纤维,包括力度、长度、张力与长度的关系,肌小节间隔长度,力与收缩速率的关系,硬度,松弛实验中的表现等,具有一个可通过软件程序去控制其摆动的平台,可全自动化移动特定的浴槽

Aurora 1400A透性肌肉纤维测试系统技术特征:

 精简和高效的系统:测量单根肌肉纤维,力分辨率达至0.01μN

 具有八个浴槽点可控温平台,革命性自动标引且实时 Linux 操作软件系统

√能够测量和控制力度、长度和肌小节间隔长度,可提供力-pCa,张力与长度的关系,力与收缩速率的关系,硬度,松弛实验的测试实验,测量的力值峰度: 0.5mN100mN

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    Aurora Scientific了解到肌肉纤维研究的广泛性和应用,於是我们设计了1400A系列系统,让相关研究者得以针对纤维各种性质进行精确的测量。系统具有可靠且可控温的测试装置,装置备有微米级XYZ位置调节器以调整力传感器和高速长度操控仪的位置。此外更有一个开创性的功能,装置具有一个可通过软件程式去控制其摆动的平台,平台上有八个小浴槽,特定的浴槽可以自动转移至特定的位置,而且移动的序列也能够预编。

技术原理:

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  1400A系统旨在提高实验产量并简化复杂的肌纤维实验。它们可以在广泛的应用和测试中提供准确的肌纤维性能测量。使用我们的自动分度浴板进行强制pCa实验是一件轻而易举的事情。预先编程钙浓度和激活/放松顺序,让1400A系统完成剩下的工作。

包括温度控制设备,其中包括XYZ千分尺级,带有用于我们的高速长度控制器和力传感器的内置安装座。浴缸控制器采用独特的软件,配有可编程的运动控制序列器,用于自动浴槽传送所研究的光纤。还包括一个高速长度控制器,精密力传感器,数据采集硬件和我们独特的实时Linux控制和分析软件。

我们的专用软件包含一个实验协议库,简化了流程,并可轻松测量力和长度。当与我们可选的HVSL / VSL肌节长度测量系统结合使用时,研究人员可以控制和测量长度,力和肌节长度。这些先进的功能使研究人员能够完全表征透化纤维,执行所有标准测试,包括力 - pCakTr,长度张力,力 - 速度和硬度。

Aurora Scientific透光纤维测试系统采用耐腐蚀材料制造,可轻松安装在倒置显微镜上进行基本观察或更复杂的成像。

应用领域:

ü  肌肉生理学家

ü  运动科学家

ü  代谢&心血管学家

ü  生物工程&生物学

ü  基因学家

ü  神经科学家

ü  药理&生化学家

ü  比较生物学家

ü  老年学家

ü  涉及研究肌肉功能

应用案例

1400A - 耐用系统帮助研究人员研究数千种肌纤维

挑战

2004年,Hans Degens博士正在研究骨骼肌功能和形态的变化。Degens博士正在寻找使用透化肌纤维作为他的测试样品,因为他们代表了一个纯系统,用于研究没有偏见和伪影的跨桥梁力学。Degens博士熟悉使用皮肤肌纤维的实验方法,但缺乏从头开始构建系统的资源,可以处理测试人类样品的更高通量需求。

解决方案

Aurora Scientific最近发布了1400A系统。该系统具有自动索引室,可以最大限度地提高光纤吞吐量。该设计还消除了当时通常在设计中发现的任何手动浴槽运动,由此保护敏感换能器免受破损。Degens博士的系统也是第一款采用珀耳帖驱动的温度控制功能,可以实现非常稳定和精确的镀液温度,这对于这些测量非常重要。功能强大的600A数字控制器几乎允许每个实验方案都由仪器自己执行。

结果

该系统在过去的11年里一直在Degens博士的实验室中不断使用,并帮助他收集许多有关运动生理学,比较生物学和心血管健康等许多有影响和吸引人的研究所需的数据。最初与Aurora Scientific的合作关系也导致了整个肌肉生理学的其他项目。

 

1400A规格参数:

322C-I 高速长度控制器

403A 快速反应和高分辨率的力传感器

600A全套数据采集和数控系统

802D - 透性肌纤维测试装置

701C - 高能双相刺激器

 

文献列表

Stoehr, Andrea, et al. “Automated analysis of contractile force and Ca2+ transients in engineered heart tissue.” American Journal of Physiology-Heart and Circulatory Physiology 306.9 (2014): H1353-H1363.

 

Shimkunas, Rafael, et al. “Myofilament dysfunction contributes to impaired myocardial contraction in the infarct border zone.” American Journal of Physiology-Heart and Circulatory Physiology 307.8 (2014): H1150-H1158.

 

Gineste, Charlotte, et al. “Alterations at the Cross-Bridge Level Are Associated with a Paradoxical Gain of Muscle Function In Vivo in a Mouse Model of Nemaline Myopathy.” PloS One 9.9 (2014): e109066.

 

Klaiman, Jordan M. “Cold acclimation increases cardiac myofilament function and ventricular pressure generation in trout.” The Journal of Experimental Biology 217 (2014): 4132-4140.

 

Bezold, Kristina L. et al. “A gain-of-function mutation in the M-domain of cardiac myosin-binding protein-C increases binding to actin.” Journal of Biological Chemistry 288.30 (2013): 21496-21505.

 

Kohn, Tertius A. and Timothy D. Noakes. “Lion (Panthera leo) and caracal (Caracal caracal) type IIx single muscle fibre force and power exceed that of trained humans.” The Journal of Experimental Biology 216.6 (2013): 960-969.

 

Lee, Eun-Jeong, et al. “Calcium sensitivity and myofilament lattice structure in titin N2B KO mice.” Archives of Biochemistry and Biophysics 535.1 (2013): 76-83.

 

Choi, Seung Jun et al. “Force-Generation Capacity of Single Vastus Lateralis Muscle Fibers and Physical Function Decline With Age in African Green Vervet Monkeys.” Journal of Gerontology Series A: Biological Sciences and Medical Sciences 68.3 (2013): 258-267.

 

Ochala, Julien and Lars Larsson. “Effects of a preferential myosin loss on Ca2+ activation of force generation in single human skeletal muscle fibres.” Experimental Physiology 93.4 (2008): 486-495.

 

 

 

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